Amidase (AMD)
Mga Enzyme:Ang mga macromolecular biological catalyst, karamihan sa mga enzyme ay mga protina
Amidase:Catalyze ang hydrolysis ng iba't ibang endogenous at foreign aliphatic at aromatic amides sa pamamagitan ng paglilipat ng acyl group sa tubig na may produksyon ng mga libreng acid at ammonia.Ang mga hydroxamic acid at iba pang mga organic na acid ay malawakang ginagamit bilang mga gamot dahil ang mga ito ay bumubuo ng mga growth factor, antibiotics at tumor inhibitors.Ang mga amidases ay maaaring nahahati sa R type at S type acylases ayon sa catalyst stereoselectivity.
Bilang karagdagan sa pag-catalyze ng hydrolysis ng amides, ang amidase ay maaari ding mag-catalyze ng mga reaksyon ng acyl transfer sa pagkakaroon ng mga co-substrate tulad ng hydroxylamine.
Ang amidase na may iba't ibang mga mapagkukunan ay may iba't ibang pagtitiyak ng substrate, ang ilan sa mga ito ay maaari lamang mag-hydrolyze ng mga aromatic amides, ang ilan sa kanila ay maaari lamang mag-hydrolyze ng aliphatic amides, at ang ilan ay hydrolyze α-o ω-amino amides.Karamihan sa mga amine ay may magandang catalytic activity para lamang sa acyclic o simpleng aromatic amides, ngunit para sa complex aromatics, heterocyclic amides, lalo na ang amides na may ortho substituents, ay karaniwang mababa ang aktibidad (ilang enzymes lamang ang nagpapakita ng mas mahusay na catalytic effect).
Catalytic na mekanismo:
| Mga enzyme | Code ng produkto | Code ng produkto |
| Enzyme Powder | ES-AMD-101~ ES-AMD-119 | isang set ng 19 amidases, 50 mg bawat isa 19 item * 50mg / item, o iba pang dami |
| Screening Kit (SynKit) | ES-AMD-1900 | isang set ng 19 amidases, 1 mg bawat 19 item * 1mg / item |
★ Mataas na pagtitiyak ng substrate.
★ Malakas na chiral selectivity.
★ Mataas na kahusayan sa conversion.
★ Mas kaunting by-product.
★ Mga kondisyon ng banayad na reaksyon.
★ kapaligiran friendly.
➢ Ang pag-screen ng enzyme ay dapat na isagawa para sa mga partikular na substrate dahil sa pagtitiyak ng substrate, at kumuha ng enzyme na nag-catalyze sa target na substrate na may pinakamahusay na catalytic effect.
➢ Huwag kailanman makipag-ugnay sa matinding kondisyon tulad ng: mataas na temperatura, mataas/mababang pH at organikong solvent na may mataas na konsentrasyon.
➢ Karaniwan, ang sistema ng reaksyon ay dapat magsama ng substrate, buffer solution (Ang pinakamainam na reaksyon pH ng enzyme).Ang mga co-substrate tulad ng hydroxylamine ay dapat na mayroong presensya sa acyl transfer reaction system.
➢ Ang AMD ay dapat na huling idagdag sa sistema ng reaksyon na may pinakamainam na pH at temperatura ng reaksyon.
➢ Ang lahat ng uri ng AMD ay may iba't ibang pinakamabuting kondisyon ng reaksyon, kaya ang bawat isa sa kanila ay dapat pag-aralan nang paisa-isa.
Halimbawa 1(1):
Ang aktibidad ng hydrolysis sa iba't ibang Amide Substrate
| Substrate | Partikular na aktibidad μmols min-1mg-1 | Substrate | Partikular na aktibidad μmols min-1mg-1 |
| Acetamide | 3.8 | ο-OH benzamide | 1.4 |
| Propionamide | 3.9 | p-OH benzamide | 1.2 |
| Lactamide | 12.8 | ο-NH2benzamide | 1.0 |
| Butyramide | 11.9 | p-NH2benzamide | 0.8 |
| Isobutyramide | 26.2 | ο-Toluamide | 0.3 |
| Pentanamide | 22.0 | p-Toluamide | 8.1 |
| Hexanamide | 6.4 | Nicotinamide | 1.7 |
| Cyclohexanamide | 19.5 | Isonicotinamide | 1.8 |
| Acrylamide | 10.2 | Picolinamide | 2.1 |
| Metacrylamide | 3.5 | 3-Phenylpropionamide | 7.6 |
| Prolinamide | 3.4 | Indol-3-acetamide | 1.9 |
| Benzamide | 6.8 |
Ang reaksyon ay isinagawa sa 50mM sodium phosphate buffer solution, pH 7.5, sa 70 ℃.
| Amides | Hydroxylamine | Hydrazine |
| Acetamide | 8.4 | 1.4 |
| Propionamide | 18.4 | 3.0 |
| Isobutyramide | 25.0 | 22.7 |
| Benzamide | 9.2 | 6.1 |
Ang reaksyon ay isinagawa sa 50mM sodium phosphate buffer solution, pH 7.5, sa 70 ℃.
Kaugnay na konsentrasyon ng reagent: amides, 100 mM(benzamide, 10 mM);hydroxylamine at hydrazine, 400 mM;enzyme 0.9 μM.
Halimbawa 2(2):
Halimbawa 3(3):
1. D'Abusco AS, Ammendola S., et al.Extremophiles, 2001, 5:183-192.
2. Guo FM, Wu JP, Yang LR, et al.Process Biochemistry, 2015, 50(8): 1400-1404.
3. Zheng RC, Jin JQ, Wu ZM, et al.Bioorganic Chemistry, 2017, Available online 7.
